Überlegungen zur Umsetzung des Lehrplans

Grundlagen in den Lehrplänen der Jgst. 8-11

• C_NTG 10.3 Biomoleküle: Aminocarbonsäuren und Proteine
• C 10.4 Reaktionsverhalten organischer Verbindungen: Aminocarbonsäuren und Proteine
• C 11.1 Aromatische Kohlenwasserstoffe: Mesomerie
• C 11.2: Struktur und Eigenschaften von Farbstoffen: strukturelle Voraussetzungen von Lichtabsorption und Farbigkeit: delokalisierte Elektronensysteme, Einfluss von Substituenten
• B 9.3 Grundlagen der Genetik und B 11.2 Molekulargenetik
• B 10.1 Stoffwechsel des Menschen: Nährstoffe
• B 11.1 Strukturelle und energetische Grundlagen des Lebens

Vorschläge zu Inhalten und Niveau

• Reaktionsgleichungen der Kondensationsreaktion und der Hydrolyse
• Schreibweise: N-terminales Ende links, C-terminales Ende rechts
• Nomenklatur: keine Benennung der Peptide nach IUPAC
• räumliche Struktur und Mesomerie einer Peptidbindung: Stabilität, planarer Bau
• Biuret-Reaktion als qualitativer Nachweis (keine Reaktionsgleichung)
• Xanthoprotein-Reaktion als Farbreaktion zum Protein-Nachweis und Nachweis aromatischer Aminocarbonsäuren (Wiederholung Farbstoffe, keine Reaktionsgleichung)
• Beispiele für verschiedene Funktionen von Proteinen: Strukturproteine, Hormone, Enzyme, Transportproteine etc.
• Primärstruktur: Reihenfolge der Aminosäuren, Kombinationsmöglichkeiten für ein Protein mit 100 Aminosäuren: 20¹⁰⁰ ~ 10¹³⁰ (Vielfalt der Proteine)
• Sekundärstruktur: α-Helix und β-Faltblattstruktur, intra- bzw. intermolekulare Wasserstoff-Brücken zwischen NH- und CO-Gruppen benachbarter Peptidbindungen:
  
  • Orientierung der Aminosäurereste R
  • Beispiele: Haare: vorherrschend α-Helix-Struktur, Seide: sehr stabile Fasern wegen der ausgeprägten β-Faltblattstruktur, Änderung der Sekundärstrukturbereiche von Prionen bei Infektion (BSE)
• Tertiärstruktur: übergeordnete Struktur eines Proteins, die sich durch die Lage der Molekülteile eines Proteins ergibt; Beurteilung der Eignung von Aminosäure-Resten zur Ausbildung von zwischenmolekularen Kräften und Bindungen (van-der-Waals-Kräfte, Wasserstoff-Brücken, Ionenbindungen, kovalente Bindungen (Disulfid-Brücken))
• Quartärstrukturen als funktionelle Einheiten eines Proteins mit weiteren Proteinen: Beispiele: Hämoglobin, Antikörper
• funktionelle Einheiten eines Proteins mit prosthetischen Gruppen oder Metallionen: Beispiele: Hämoglobin, Rhodopsin (Sehfarbstoff mit 11-Z-Retinal-Rest), Enzyme der Atmungskette (enthalten Kupferionen)
  verschiedene Darstellungsformen von Proteinen: Diskussion des Informationsgehaltes und der Aussagekraft
• Veränderung der dreidimensionalen Struktur: Denaturierung

Basiskonzepte und Kompetenzorientierung

• Darstellungsformen von Proteinen: Modellbildung, Computereinsatz (Erkenntnisgewinnung)

Hinweise auf Materialien und Literatur

• Film zur Xanthoprotein-Reaktion: http://www.demochem.de/D-Xanthoprotein-d.htm 
• Proteindatenbanken:http://www.pdb.org, http://proteopedia.org
• Programme zur 3-D-Darstellung von Proteinen: http://jmol.sourceforge.net/, http://rasmol.org/

Vorschläge für Experimente

• Biuret- und Xanthoprotein-Reaktion mit Aminosäure-Lösungen und Protein-Hydrolysaten (z. B. von Hühnereiweiß oder Gelatine) (S)
• Tyndalleffekt eines verdünnten Protein-Hydrolysats mithilfe eines Laserpointers untersuchen (S)
• Denaturierung eines Eiklar-Hydrolysats beim Erwärmen sowie jeweils nach Zugabe derselben Menge Ammoniumsulfat-Lösung, halbkonzentrierter Salzsäure, 20-prozentiger Natronlauge und gesättigter Eisen(III)-chlorid-Lösung (S)